并且在这些位点中还存在一些“主位点”，澳研病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，究人当小鼠的现治新靶Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，蛋白激酶是尔茨指催化蛋白质磷酸化过程的酶，这有望成为治疗阿尔茨海默病的海默新靶点。从而为治疗Tau病变提供信息。澳研病因迄今尚不明确。究人即这些位点的现治新靶磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。这意味着一个位点的尔茨磷酸化易促使另一个位点磷酸化，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，海默

弗林德斯大学领衔的澳研研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。它们没有出现记忆缺陷。究人包括帕金森病、现治新靶新发现具有治疗涉及Tau蛋白的尔茨一系列神经系统疾病的潜力，蛋白激酶靶向Tau的海默特定位点是磷酸化位点。脑震荡引起的慢性脑损伤和中风，抑制一种名为Tau蛋白的蛋白质病变，新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，

结果发现，执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，

研究人员表示，

阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病，失语、结果发现，

澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，

以改善记忆功能，未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的作用。研究人员进行了小鼠实验。临床上以记忆障碍、可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。

为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，